L'Apparato di Golgi, controllore delle cellule

Una delle funzioni essenziali di tutte le cellule è la produzione di proteine. Le proteine “primitive” costruite nel reticolo endoplasmatico vengono inviate ad un organello molto particolare specializzato nell’assemblaggio finale e nella distribuzione, l’Apparato di Golgi

Il Golgi è fatto da tanti palloncini (cisterne) messi uno sull’altro. Le proteine entrano nelle prime cisterne, dette cis-Golgi, e poi, mano a mano che vengono modificate e perfezionate, avanzano verso l’altra estremità dell’organello, il trans-Golgi, che si occuperà di smistarle verso le loro destinazioni finali. 

(A) Nello schema vediamo il Golgi in arancione che da un lato riceve le proteine dal reticolo endoplasmatico (Rough ER), e dall’altro le invia verso la membrana plasmatica, il confine esterno della cellula. (B) A destra dello schema vediamo un Golgi fotografato con un microscopio elettronico, uno strumento che permette di vedere cose piccolissime. (C) Qui vediamo due cellule, una con un Golgi normale, piccolo e compatto (a sinistra), e l’altra con un Golgi frammentato (a destra). Un modo che i ricercatori usano per capire se i Golgi sono frammentati è misurare quanto spazio occupano: un Golgi frammentato occupa più spazio.

Nonostante sia stato scoperto più di 100 anni fa, questo organello racchiude ancora molti misteri. Per esempio, in genere ha una forma molto compatta, al centro della cellula, ma nelle cellule dei tumori è spesso frammentato in tanti pezzettini sparsi dappertutto. Coincidenza?

Gli Scienziatimatti di oggi hanno osservato che cellule esposte a diversi tipi di stress avevano tutte dei Golgi frammentati. Concordi con Trenitalia nel non credere alle coincidenze, si sono chiesti se la frammentazione del Golgi potesse essere causata dallo stress. 

L’organello è tenuto insieme da proteine “impalcatura”, come per esempio GM130 (sulla quale l’autore del blog ha speso un dottorato!). È lecito pensare che disturbando le proteine-impalcatura, si possa danneggiare la struttura dell’organello. Ed effettivamente i ricercatori hanno visto che interferendo con i sistemi di raccolta rifiuti delle cellule potevano far variare la quantità di GM130 e frammentare i Golgi.

Esistono due diverse compagnie di netturbini nelle nostre cellule: l’autofagia (ne abbiamo parlato qui), ed il proteasoma. In questo caso, è il proteasoma, una sorta di aspirapolvere in miniatura, che ingerisce GM130 e lo smonta, restituendo alla cellula i mattoncini (gli amminoacidi) di cui era fatto. 

Gli Scienziatimatti hanno usato dei farmaci che impediscono alle proteine di uscire dal Golgi, causando quindi uno stress, ed hanno visto che i livelli di GM130 diminuivano ed i Golgi si frammentavano. Prova finale schiacciante: bloccando il proteasoma, i livelli di GM130 e la forma del Golgi non cambiavano più!

(A) In verde vediamo il Golgi ed in blu i nuclei delle cellule. Nel controllo (prima imagine a sinistra), i Golgi sono tutti piccolo e compatti, mentre dopo qualche ora di trattamento con farmaci diversi che causano Golgi-stress vediamo che i Golgi si frammentano. La linea bianca è lunga 50 µm. (B) Una tecnica chiamata western-blot ci permette di vedere quanta proteina c’è dentro le cellule. Le protein sono le bande nere che vediamo. Più la banda è nera, più proteina c’è. Vediamo che quando si usa un farmaco per causare Golgi-stress, i livelli di GM130 scendono, ma se allo stesso tempo blocchiamo il proteasoma, allora GM130 non cambia. GAPDH è una proteina i cui livelli non variano e che si può usare quindi per verificare che in ogni condizione analizzata siamo partiti dallo stesso numero di cellule e dalla stessa quantità di proteine. (C) Delle cellule che hanno una proteina del Golgi fluorescente (che può quindi essere osservata al microscopio) sono state trattate con un farmaco che causa Golgi-stress (LCG, la prima riga) ed altre sono state trattate con una sostanza di controllo, un placebo (EtOH, la linea sotto). Il farmaco ed il placebo poi sono stati tolti (washout) e si è visto che nelle cellule trattate col farmaco, dove il Golgi si era frammentato, l’organello tornava ad essere compatto (da Eisenberg-Lerner et al. 2020).

Ok, ma perché questa complicata risposta allo stress? 

Se una cellula è sotto stress, significa che c’è qualcosa che non va. Quindi, prima che il problema si espanda a tutto l’organismo, meglio che questa cellula prenda provvedimenti.

Gli scienziati hanno visto che se la causa del Golgi-stress scompariva, il Golgi tornava alla sua forma normale e la cellula riprendeva a funzionare normalmente. Ma se il Golgi-stress persisteva, allora la cellula commetteva harakiri! Questo è uno dei primi sistemi reversibili che scopriamo!

Molti tumori producono un sacco di proteine in più rispetto alle cellule sane. I loro Golgi sono probabilmente già affaticati per il troppo lavoro e potrebbero quindi essere più suscettibili al Golgi-stress.

I ricercatori hanno preso allora cellule di mieloma multiplo, un tumore del sangue, e le hanno trattate con farmaci che inducono Golgi-stress. Si è così attivato un meccanismo che ha ucciso le cellule tumorali senza danneggiare le cellule normali! E somministrando questi farmaci a dei topi malati di mieloma multiplo, molti sintomi della malattia come per esempio la milza ingrossata, diminuivano drasticamente!

(A) I ricercatori hanno misurato l’area del Golgi di tantissime cellule di myeloma multiplo (cellule 5TGM1). Ogni puntino sul grafico corrisponde ad una cellula! Vediamo che le cellule che hanno ricevuto il farmaco che causa Golgi-stress (LCG) hanno Golgi mediamente più grandi (la nuvola di punti è spostata più in alto). (B) Con una tecnica chiamata FACS (Fluorescence Activated Cell Sorting), i ricercatori hanno preso tutte le cellule del midollo osseo di topi malati di mieloma multiplo. Ogni puntino colorato sul grafico corrisponde ad una cellula. Le cellule che hanno una proteina chiamata CD138 sono quelle in alto nei grafici e sono le cellule di mieloma. Le cellule che hanno invece CD19 sono a destra nei grafici e sono cellule sane (linfociti B). Vediamo che i topi trattati con il farmaco Monensin, che causa Golgi-stress, hanno meno cellule nel quadrato in alto. (C) La milza dei malati di mieloma multiplo si ingrossa molto, ma nei topi che hanno ricevuto il farmaco Monensin la milza è più piccolo, segno che la malattia è regredita! (Da Eisenberg-Lerner et al. 2020).

Un applauso agli Scienziatimatti e al loro acutissimo spirito d’osservazione!


Qui il link alla ricerca originale: 10.1038/s41467-019-14038-9

Mitosi

Le cellule ci insegnano l’economia circolare

Il riuso dei beni sta finalmente prendendo piede nelle nostre città. Conosciamo numerose app anti-spreco (per esempio Too Good To Go, per il cibo) e le usiamo per ridurre il nostro impatto ambientale.

Ma stiamo davvero facendo qualcosa di nuovo? Da più di un miliardo di anni, le nostre cellule usano un processo antispreco chiamato autofagia: organelli e proteine difettose vengono raccolte da ispettori specializzati, LC3B e GABARAP, che le portano ai lisosomi per smontarle e riutilizzarne i pezzi.

Questo sistema super-efficiente ci permette di sopravvivere anche in mancanza di risorse: se il cibo scarseggia, gli organelli malandati vengono smontati grazie all’autofagia ed usati come nutrimento.

L’autofagia può essere attivata anche solo in regioni specifiche della cellula in modo da controllare precisi eventi cellulari. Per esempio, la mito-fagia (autofagia dei mitocondri) ricicla i mitocondri danneggiati controllando così la respirazione cellulare. Ogni “tipo” di autofagia è regolato da meccanismi ancora sconosciuti. Studiare tali meccanismi potrebbe servire per curare le malattie causate da difetti nell’autofagia, come per esempio i tumori.

Gli Scienziatimatti di oggi hanno osservato che il processo di divisione cellulare, la mitosi, era più lento nelle cellule in cui l’autofagia era difettosa.

Sinistra = cellula normale che si sta dividendo (siSCR). Destra = cellula in cui l’autofagia è difettosa (la proteina ULK1 è stata eliminata con la tecnica RNA interference, siULK1) che non riesce a dividersi in così poco tempo. In verde il DNA (H2B) ed in rosso i microtubuli (Tubulina) – (riadattata da: Holdgaard. et al 2019).

Una cellula che si divide deve copiare il DNA e compattarlo nei cromosomi per distribuirlo in parti uguali alle due cellule figlie. Dei filamenti detti microtubuli si dispongono a creare dei binari che condurranno i cromosomi ai due estremi della cellula in divisione. I microtubuli nascono da un organello, il centrosoma, il quale nella mitosi si spezza in due. I due frammenti si allontanano portandosi dietro ognuno un’estremità diversa dei microtubuli, formando una struttura bellissima da vedere chiamata fuso mitotico.


In rosso il Fuso Mitotico (tubulina), in verde i frammenti di centrosoma (gamma-tubulina), ed in blu in DNA (DAPI). Nella prima riga vediamo cellule normali (siSCR), nella seconda (siULK1) e nella terza (siATG7) cellule in cui l’autofagia non funziona perché le proteine ULK1 o ATG7 sono state eliminate e quindi ci sono tanti frammenti di centrosoma. Le barre bianche corrispondono a 10 µm (riadattata da: Holdgaard. et al 2019).

Nelle cellule in cui l’autofagia era difettosa, gli Scienziatimatti osservavano spesso tre o più pezzetti di centrosoma, come se l’organello si fosse rotto in più punti (vedi figura sopra, immagini verdi).

Questo difetto è molto grave perché la cellula ha solo due copie dei cromosomi e se i microtubuli tirano in più direzioni, il DNA si distribuirà in maniera sbagliata nelle due cellule figlie, cosa frequente nei tumori.

Per capire cosa stava succedendo, i ricercatori hanno fatto una lista di tutte le proteine che vengono prese dagli ispettori LC3B e GABARAP ed hanno scoperto che i GABARAP raccoglievano le proteine dei satelliti centriolari, una struttura che avvolge i centrosomi e collabora con loro.

Si trattava forse di un nuovo meccanismo di autofagia? Come verificare questa possibilità?

1.       Bloccare l’autofagia eliminando due proteine necessarie per questo processo. Se i satelliti centriolari sono digeriti dall’autofagia, adesso dovrebbero accumularsi.. ed è proprio quello che vediamo qui:

Nelle immagini di microscopio a sinistra: in verde i satelliti centriolari (PCM1), ed in blu in DNA (DAPI). Nella prima colonna vediamo cellule normali (siSCR), nella seconda (siULK1) e terza (siATG7) cellule in cui l’autofagia non funziona e dove si accumula quindi PCM1. La riga bianca corrisponde a 10 µm.
Le immagini a destra sono un Western Blot: le cellule vengono spaccate e le proteine al loro interno vengono analizzate con degli anticorpi. Le bande nere che vediamo corrispondono alla proteina scritta a destra. Più la banda è scura, più proteina c’è. Prima di essere spaccate, le cellule sono state trattate con Bafilomicina (Baf), un farmaco che blocca l’autofagia. Così, le proteine che normalmente vengono mangiate dall’autofagia si accumulano. LC3B è conosciuta per essere mangiata dall’autofagia ed è quindi un controllo positivo. Vinculin non è toccata dall’autofagia e non varia nell’esperimento. Le proteine dei satelliti centrosomali si accumulano! (Da Holdgaard. et al 2019).

2.       Togliere alla cellula il nutrimento in modo da obbligarla a fare più autofagia. Ora i satelliti centriolari dovrebbero diminuire.. ed ancora una volta i dati confermano l’ipotesi! Per di più, bloccando l’autofagia con un farmaco si può evitare la diminuzione dei satelliti centriolari!

Di nuovo un Western Blot: Le bande nere che vediamo corrispondono alla proteina scritta a destra. Più la banda è scura, più proteina c’è. Prima di essere spaccate, alle cellule è stato tolto il nutrimento (EBSS) per aumentare l’autofagia. Allo stesso tempo, un altro gruppo di cellule a digiuno è stato trattato con bafilomicina per bloccare l’autofagia (EBSS+Baf). p62 è conosciuta per essere mangiata dall’autofagia ed è quindi un controllo positivo (come LC3B nell’imagine precedente). Vinculin non è toccata dall’autofagia e non varia nell’esperimento. I centrosomi satellitari si comportano come le proteine mangiate dall’autofagia (da Holdgaard. et al 2019).

Grazie agli Scienziatimatti di oggi, adesso conosciamo un nuovo tipo di autofagia, la dorifagia (dal greco doryforos, satellite), necessaria perché la divisione cellulare vada a buon fine e quindi fondamentale per il nostro sviluppo e la nostra vita.


Qui il link alla ricerca originale: https://www.nature.com/articles/s41467-019-12094-9

Reticolo endoplasmatico: non emmental, bensì groviera

Ne “La lettera rubata”, Edgar Allan Poe (attenzione spoiler!! Se volete leggere la storia prima di proseguire cliccate qui) ci racconta di una lettera che è stata rubata e nascosta così bene che nessuno riesce più a ritrovarla. Finalmente una persona fuori dal comune, un detective che potremmo considerare matto, viene a capo del mistero: la lettera era stata impilata insieme al resto della corrispondenza in bella vista nell’ufficio del ladro, un nascondiglio tanto semplice quanto geniale perché sotto gli occhi di tutti!

Come il detective della storia, gli scienziati matti di oggi hanno scoperto un segreto che le scaltre cellule ci nascondevano da quasi 75 anni!

Le cellule hanno dei mini-organi, detti organelli, ognuno dei quali assolve ad un compito preciso. L’organello più grande della cellula è il reticolo endoplasmatico, incaricato di costruire le proteine. Per costruire una proteina la cellula apre le istruzioni (il DNA custodito nel nucleo), le copia su un RNA messaggero (mRNA), e le porta al reticolo endoplasmatico dove comincia l’assemblaggio delle proteine.

Il reticolo endoplasmatico è stato scoperto nel 1945, più o meno la preistoria per una scienza giovane come la biologia, e da allora abbiamo scoperto praticamente tutto sul suo conto: esistono il reticolo endoplasmatico rugoso, dove i ribosomi fanno la sintesi proteica, e quello liscio, senza ribosomi. Nel reticolo ci sono aree piatte dette cisterne, aree composte da grovigli di tubi (i tubuli), e piccole bolle (vescicole) sparse qua e là.

Reticolo endoplasmatico di una cellula. Già in pochi secondi di filmato ci accorgiamo di quanto l’organello sia dinamico (Schroeder et al. 2019).

Grazie alla microscopia a super-risoluzione (tecnica premiata col nobel per la chimica nel 2014) sappiamo che il reticolo endoplasmatico è estremamente dinamico: le cisterne possono trasformarsi in tubuli, i tubuli si allungano e si disfanno in continuazione, mentre le vescicole si fondono a tubuli e cisterne e tutti questi movimenti sono necessari per il corretto funzionamento del reticolo.

Eppure in questo organello si celava un segreto, proprio lì in bella vista davanti ai nostri occhi!

Sono serviti degli scienziati matti per scoprire che le cisterne non sono in realtà aree così piatte, ma bensì hanno più buchi di un groviera! Crateri microscopici, che si aprono e si chiudono in continuazione e che nessuno aveva mai notato prima!

In questo video vediamo un ingrandimento di un’area piatta del reticolo endoplasmatico (una cisterna). Nonostante il video duri solo un secondo, vediamo già un sacco di buchi piccolissimi che si aprono e si chiudono (Schroeder et al. 2019).

Intorno a questi buchi c’è  una proteina capace di curvare le membrane: Rnt4. Se Rtn4 viene eliminata dalle cellule, improvvisamente tutti i mini-buchi del reticolo endoplasmatico scompaiono.

Immagine del reticolo endoplasmatico (la proteina Sec61, in viola, è stata utilizzata per colorare l’organello e renderlo visibile). Grazie all’altissima risoluzione dell’immagine possiamo vedere i piccoli buchi (quelli del video sopra) circondati dalla proteina Rnd4 (colorata di verde). (Schroeder et al. 2019)

A cosa servono questi mini-buchi? Affinché il reticolo endoplasmatico possa muoversi, bisogna che la sua membrana venga tirata e rimodellata in continuazione.

Attaccandosi alla membrana del reticolo endoplasmatico, proteine come Rnd4 inducono una deformazione della membrana stessa.

Questi movimenti sono resi possibili proprio da proteine come Rtn4 che attaccandosi ad una membrana la piegano, generando un’increspatura che può diventare un tubulo o una vescicola. Ma il reticolo vuole mantenere il controllo su quando piegarsi. Allora, per fare stare buone tutte le Rtn4, le mette a costruire questi mini-buchi. Il vantaggio è che così facendo, il reticolo potrà accumulare tantissime Rnd4 senza essere obbligato a deformarsi. Quando decide di cambiare forma, avrà il suo esercito di proteine piegatrici già sul posto che in un batter d’occhio assolveranno al loro compito.

Chissà quanti altri segreti ci stanno nascondendo le cellule. Per fortuna esistono persone capaci di guardare il mondo con occhi sempre nuovi che ci aiuteranno a scoprirli!

” Egli è poeta e insieme matematico. E come poeta e
matematico, ha dovuto ragionare a dovere. Se fosse stato soltanto matematico, non avrebbe fatto
che una parte soltanto del ragionamento necessario. “

E. A. Poe

Qui il link alla ricerca originale: http://jcb.rupress.org/content/218/1/83

Lo conosci Ted??

Chi si è mai trovato a cercare i propri amici in un luogo affollato come per esempio i negozi il 24 dicembre o un concerto con centinaia o migliaia di persone? I cellulari non funzionano, tutto intorno abbiamo sconosciuti che ci bloccano il passaggio… insomma non è per niente facile!

Persone in arrivo al concerto dei Rolling Stones di luglio 2017 a Lucca (foto de Il Corriere Fiorentino)

Adesso immaginiamo di essere una proteina dentro una cellula. Dobbiamo trovare i nostri compagni perché le proteine funzionano spesso in gruppo… ma se il concerto di cui sopra era affollato, l’interno della cellula è una bolgia infernale! Ci sono 10 miliardi (10.000.000.000) di proteine!!

Simulazione che mostra l’affollamento delle proteine all’interno di una cellula.

Ecco quindi la domanda che si sono posti i ricercatori protagonisti del nostro articolo odierno: come può fare una povera proteina a trovare i suoi compagni in mezzo a questo marasma?

In ogni articolo scientifico si parla di interazioni tra proteine come se fossero la cosa più naturale del mondo, quindi ci deve essere un modo semplice per far incontrare le proteine giuste tra di loro.

La risposta fino a ieri: all’interno della cellula ci sono gli organelli, spazi delimitati da membrane dove determinate proteine si concentrano in modo che si possano incontrare più facilmente; un po’ come se al concerto ci fosse un tendone chiuso dove solo chi ha il pass speciale può entrare.

La nuova risposta: in più ai compartimenti già conosciuti, esiste un nuovo organello che non è delimitato da nessuna membrana, il granulo TIS il quale deve la sua esistenza ad una proteina che per ora chiameremo Barney. Barney è amico di Ted ed in mezzo alla folla picchietta sulla spalla di una bella proteina che starebbe proprio bene con Ted. Questa si gira e Barney le chiede: “lo conosci Ted?”. Senza l’intervento dell’amico Barney non ci sarebbe mai stato l’incontro tra Ted e la bella proteina in quella confusione.

Barney in realtà si chiama TIS11B mentre il nostro Ted è un mRNA, ovvero un filamento su cui sono scritte le istruzioni per assemblare delle proteine. TIS11B gira in coppia con l’mRNA ed appena vede la proteina che gli serve, ci si attacca. Proteina, mRNA, e TIS11B si troveranno a questo punto in uno spazio preciso seppur non delimitato da membrane. Questo spazio prende il nome di TIGER in quanto è formato da Granuli TIS vicino al Reticolo Endoplasmatico (abbreviato ER, è l’organello incaricato di leggere gli mRNA per produrre proteine), e lo possiamo vedere in questa immagine:

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In verde vediamo il Reticolo Endoplasmatico (ER) ed in rosso il nuovo organello senza membrana, TIGER.

Ora che abbiamo svelato l’identità di Barney e di Ted non ci resta che capire chi è la bella proteina che incontrerà l’mRNA: TIS11B seleziona varie proteine transmembrana (che attraversano cioè una membrana da una parte all’altra come le integrine). Una di queste è PD-L1, oggetto delle ricerche sull’immunoterapia dei dottori Allison ed Honjo, premi Nobel per la medicina 2018!

Purtroppo servirebbe un altro articolo per capire a cosa serve PD-L1, ma per ora accontentiamoci di sapere che il nuovo organello TIGER la fa funzionare meglio.

Già di per sé poter dire di aver scoperto un nuovo organello è incredibile.. è un po’ come se qualcuno domani scoprisse un nuovo organo nel corpo umano! Per di più questa scoperta potrebbe contribuire a rendere ancora più efficaci le immunoterapie!


Qui il link alla ricerca originale:

https://www.cell.com/cell/fulltext/S0092-8674(18)31315-1#secsectitle0010

Eee… usiamo questo ultimo post del 2018 per farvi gli auguri di Buon Natale e felice anno nuovo!!

Meccanici acrobati che riparano microscopici camion in corsa

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Ecco un’immagine tridimensionale di una struttura più che microscopica!

 

 

Avete degli occhialini 3D tipo questi?

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Provate a guardare l’immagine e vedrete che i puntini nella foto di destra sono in rilievo!  

Ma cerchiamo di renderci conto delle dimensioni del soggetto di queste foto. Guardatevi un capello. Quanto è spesso? Per aiutarci abbiamo preso l’immagine ingrandita di un capello da wikipedia: (https://it.wikipedia.org/wiki/Capelli#/media/File:Human_hair_2000X_-_SEM_MUSE.tif)

img4Vedete quella macchietta su cui punta la freccia, al di sotto dell’immagine del capello? Quella è la nostra foto 3D!!

Una simile risoluzione è resa possibile grazie all’uso di un microscopio elettronico a trasmissione che, con una tecnica neanche troppo complicata, ci permette di fare foto in 3D all’interno della cellula!

Già di per sé questo è sbalorditivo, ma cosa hanno fotografato i ricercatori?

La cellula è come una città in miniatura, con un via vai incredibile di macchine e camion che trasportano merci e persone da un posto all’altro. Nella foto vediamo una “grande” palla con tante piccole palline attaccate sopra. Anche per i ricercatori è difficile riconoscere queste strutture così piccole, quindi i piccoli pallini sono stati colorati di viola al computer.

La “grande” palla è un camion pieno di materiale che viaggia dentro la cellula. Il camion (in gergo tecnico parliamo di endo-lisosomi) trasporta cibo, pezzi per costruire e riparare varie strutture, o sostanze di rifiuto come per esempio dei microscopici frammenti di metalli che respiriamo nel traffico cittadino. In più certi batteri, forti dei loro miliardi di anni di evoluzione, hanno trovato il modo di usare questi camion per farsi trasportare senza rischio all’interno delle cellule per conquistarle ed usarle per i loro scopi malvagi.

I pallini viola sono dei meccanici (in gergo ESCRT.. Dall’inglese “escort” che vuol dire accompagnatore). I meccanici erano già conosciuti, ma non si sapeva assolutamente che potessero andare sui camion! Cosa ci fanno su questi camion? Possibile che stiano tentando una riparazione in corsa?  

Due gruppi diversi di ricercatori hanno dimostrato che questo è proprio ciò che sta succedendo nella foto. Dei meccanici infinitamente piccoli si buttano su un camion in corsa per ripararlo.. E qualcuno è riuscito a fotografarli!

Perché lo fanno? Le cellule in genere non fanno cose inutili, quindi se decidono di far correre un tale rischio ai meccanici ci deve essere un motivo.

Abbiamo detto che i camion possono trasportare batteri e sostanze di rifiuto. Questi carichi però danneggiano il camion e spesso un camion danneggiato scoppia causando la morte della cellula e l’infiammazione della parte di corpo in cui la cellula vive. Per evitare di morire, la cellula ha addestrato questi meccanici a fare riparazioni acrobatiche. In certi casi è comunque opportuno lasciare i meccanici a terra: se i danni sono troppo grandi è inutile riparare. In questo caso interverranno gli spazzini per isolare il camion e smaltirlo senza danni per la cellula (un processo detto autofagia).

Adesso che sappiamo di cosa sono capaci, sarà possibile provare ad addestrare i meccanici a riconoscere i camion pieni di batteri in modo che li portino dagli spazzini, o a fare acrobazie ancora più folli per salvare i camion e ridurre le infiammazioni che potrebbero sfuggire al controllo del nostro corpo.


Ecco qui i link alle due ricerche originali:

http://science.sciencemag.org/content/360/6384/eaar5078 (la foto viene da qui)

https://www.biorxiv.org/content/early/2018/05/03/313866


 

OH NOO! Uno dei due articoli è a pagamento!

Sci-hub è un sito brutto e cattivo che ci permette di aprire aggratis gli articoli a pagamento. Siccome tale sito è brutto e cattivo, noi non ci sogneremmo mai di utilizzarlo! Poi cambia sempre dominio quindi bisogna cercare ogni volta l’ultima versione su google.. Una noia! Mooolto meglio pagare 50€ per ogni articolo! Mi raccomando: Non cercate Sci-hub su google e non incollate il titolo dell’articolo nella barra che appare con le scritte in cirillico premendo poi invio! 🙂